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Proteína

Proteínas sea grande compuestos orgánicos hecho de aminoácidos arreglado en una cadena linear y ensamblado junto cerca enlaces del peptide entre carboxyl y amino grupos de aminoácido adyacente residuos. La secuencia de aminoácidos en una proteína es definida por a gene y codificado en código genético. Aunque este código genético especifica 20 “” los aminoácidos estándares más selenocysteine y - en cierto archaea - pyrrolysine, los residuos en una proteína a veces químicamente se alteran adentro modificación poste-de translación: cualquiera antes de la proteína puede funcionar en célula, o como parte de mecanismos del control. Las proteínas pueden también trabajar juntas para alcanzar una función particular, y se asocian a menudo para formar el establo complejos.^[1]

Como otro biológico macromoléculas por ejemplo polisacáridos y ácidos nucleic, las proteínas son partes esenciales de organismos y participan en cada proceso dentro células. Muchas proteínas son enzimas eso catalice las reacciones bioquímicas y son vitales a metabolismo. Las proteínas también tienen funciones estructurales o mecánicas, por ejemplo actinia y myosin en músculo y las proteínas en citoesqueleto, de que forme un sistema andamio eso mantiene forma de la célula. Otras proteínas son importantes adentro el señalar de la célula, inmunorespuestas, adherencia de la célula, y ciclo de la célula. Las proteínas son también necesarias en las dietas de los animales, puesto que no pueden los animales sintetizan todos los aminoácidos que necesitan y que deben obtener aminoácidos esenciales del alimento. Con el proceso de digestión, los animales analizan la proteína injerida en los aminoácidos libres que entonces se utilizan en metabolismo.

La palabra proteína viene de Griego palabra πρώτα (“prota”), significando “de importancia primaria.” Las proteínas primero fueron descritas y nombradas por el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1838. Sin embargo, el papel central de proteínas en organismos vivos no fue apreciado completamente hasta 1926, cuando James B. Sumner demostrado eso la enzima urease era una proteína.^[2] La primera proteína que se ordenará era insulina, cerca Frederick Sanger, que ganó el premio Nobel para este logro en 1958. Las primeras estructuras de la proteína que se solucionarán incluidas hemoglobina y myoglobin, cerca Perutz máximo y Sir Juan Cowdery Kendrew, respectivamente, en 1958.^[3][4] Las estructuras tridimensionales de ambas proteínas primero fueron determinadas por análisis de la difracción de radiografía; Perutz y Kendrew compartieron el 1962 Premio Nobel en química para estos descubrimientos.

Contenido 1 Bioquímica 2 Síntesis 2.1 Síntesis química 3 Estructura de proteínas 3.1 Determinación de la estructura 4 Funciones celulares 4.1 Enzimas 4.2 El señalar de la célula y transporte del ligand 4.3 Proteínas estructurales 5 Métodos de estudio 5.1 Purificación de la proteína 5.2 Localización celular 5.3 Proteomics y bioinformatics 5.4 Predicción y simulación de la estructura 6 Nutrición 7 Historia 8 Vea también 9 Referencias 10 Acoplamientos externos 10.1 Bases de datos y proyectos 10.2 Clases particulares y Web site educativos

Bioquímica

Artículos principales: Aminoácido y enlace del peptide

Las proteínas son polímeros lineares construidos a partir del 20 diferente L- α-aminoácidos. Todos los aminoácidos poseen características estructurales comunes, incluyendo carbón del α a cuál amino grupo, a carboxyl grupo, y una variable cadena lateral sea consolidado. Solamente el proline diferencia de esta estructura básica mientras que contiene un anillo inusual al grupo de la amina del N-extremo, que fuerza el moiety de la amida de CO-NH en una conformación fija.^[5] Las cadenas laterales de los aminoácidos estándares, detalladas en lista de aminoácidos estándares, tenga diversas características químicas que produzcan la estructura tridimensional de la proteína y sean por lo tanto críticas a la función de la proteína. Los aminoácidos en una cadena del polipéptido se ligan cerca enlaces del peptide formado en a reacción de la deshidratación. Ligado una vez en la cadena de la proteína, un aminoácido individual se llama a residuo, y las series ligadas de carbón, de nitrógeno, y de átomos de oxígeno se conocen como cadena principal o espina dorsal de la proteína. El enlace del peptide tiene dos resonancia formas que contribuyen alguno doble-enlace el carácter e inhibe la rotación alrededor de su eje, de modo que los carbones de la alfa estén áspero coplanario. Los otros dos ángulos dihedral en el enlace del peptide determine la forma local asumida por la espina dorsal de la proteína.

Debido a la estructura química de los aminoácidos individuales, la cadena de la proteína tiene direccionalidad. El extremo de la proteína con un grupo carboxyl libre se conoce como C-término o término del carboxy, mientras que el extremo con un grupo amino libre se conoce como N-término o término amino.

Las palabras proteína, polipéptido, y peptide es un poco ambiguo y puede traslaparse en el significado. Proteína se utiliza generalmente referir a la molécula biológica completa en un establo conformación, mientras que peptide es generalmente reservado para los oligomers de un aminoácido del cortocircuito a menudo carecer una estructura tridimensional estable. Sin embargo, el límite entre los dos no está bien definido y no miente generalmente cerca de 20-30 residuos.^[6] Polipéptido puede referir a cualquier sola cadena linear de aminoácidos, generalmente sin importar longitud, pero implica a menudo una ausencia del definida conformación.

Síntesis

Artículo principal: Biosíntesis de la proteína

Las proteínas están montadas de los aminoácidos usando la información codificada adentro genes. Cada proteína tiene su propia secuencia única del aminoácido que sea especificada por nucleotide secuencia del gene que codifica esta proteína. código genético es un sistema de sistemas del tres-nucleotide llamados codons y soportes para un aminoácido, por ejemplo soportes de cada combinación del tres-nucleotide de AGOSTO para methionine. Porque DNA contiene cuatro nucleotides, el número total de codons posibles es 64; por lo tanto, hay una cierta redundancia en el código genético, con algunos aminoácidos especificado por más de un codon. Los genes codificados en la DNA son primeros transcrito en preRNA del mensajero (mRNA) por las proteínas por ejemplo Polimerasa del RNA. La mayoría de los organismos entonces procesan el pre-mRNA (también conocido como a transcripción primaria) usando varias formas de modificación del poste-transcriptional para formar el mRNA maduro, que entonces es utilizado como plantilla para la síntesis de la proteína por ribosome. En prokaryotes el mRNA se puede cualquiera utilizar tan pronto como se produzca, o limitar por un ribosome que se mueve después lejos de nucleoid. En cambio, eukaryotes haga el mRNA en núcleo de la célula y entonces desplácelo a través de membrana nuclear en citoplasma, donde síntesis de la proteína entonces ocurre. El índice de la síntesis de la proteína es más alto en prokaryotes que eukaryotes y puede alcanzar hasta 20 aminoácidos por segundo.^[7]

El proceso de sintetizar una proteína de una plantilla del mRNA se conoce como traducción. El mRNA se carga sobre el ribosome y es leído tres nucleotides a la vez emparejando cada codon a su apareamiento bajo anticodon localizado en a RNA de la transferencia la molécula, que lleva el aminoácido que corresponde al codon él reconoce. La enzima synthetase del tRNA del aminoacyl “carga” las moléculas del tRNA con los aminoácidos correctos. El polipéptido creciente a menudo se llama cadena naciente. Las proteínas son biosynthesized siempre de N-término a C-término.

El tamaño de una proteína sintetizada se puede medir por el número de aminoácidos que contiene y por su total masa molecular, de que se divulga normalmente en unidades daltons (sinónimo con unidades de masa atómica), o el kilodalton derivado de la unidad (kDa). Levadura las proteínas están en el kDa 466 largos y 53 los aminoácidos del promedio en masa.^[6] Las proteínas mayor conocidas son titins, un componente del músculo sarcomere, con una masa molecular del kDa casi 3.000 y una longitud total de casi 27.000 aminoácidos.^[8]

Síntesis química

Las proteínas cortas se pueden también sintetizar químicamente por una familia de los métodos conocidos como síntesis del peptide, que confían encendido síntesis orgánica técnicas por ejemplo ligadura química para producir los peptides en la alta producción.^[9] La síntesis química permite la introducción de aminoácidos no-naturales en cadenas del polipéptido, tales como accesorio de fluorescente puntas de prueba a las cadenas laterales del aminoácido.^[10] Estos métodos son útiles en laboratorio bioquímica y biología de la célula, aunque generalmente no para los usos comerciales. La síntesis química es ineficaz para los polipéptidos más de largo que cerca de 300 aminoácidos, y las proteínas sintetizadas pueden no asumir fácilmente a su natural estructura terciaria. La mayoría de los métodos químicos de la síntesis proceden de C-término al N-término, enfrente de la reacción biológica.

Estructura de proteínas

Artículo principal: Estructura de la proteína

La mayoría de las proteínas doblez en las estructuras de 3 dimensiones únicas. La forma en la cual una proteína dobla naturalmente se conoce como su estado nativo. Aunque muchas proteínas pueden doblar sin ayuda, simplemente a través de las características químicas de sus aminoácidos, otros requiera la ayuda de molecular chaperones para doblar en sus estados nativos. Los bioquímicos refieren a menudo a cuatro aspectos distintos de la estructura de una proteína:

• Estructura primaria: secuencia del aminoácido
• Estructura secundaria: regularmente la repetición de las estructuras locales se estabilizó cerca enlaces del hidrógeno. Los ejemplos mas comunes son hélice de la alfa y hoja beta.^[11] Porque las estructuras secundarias son locales, muchas regiones de diversa estructura secundaria pueden estar presentes en la misma molécula de la proteína.
• Estructura terciaria: la forma total de una sola molécula de la proteína; la relación espacial de las estructuras secundarias a una otra. La estructura terciaria es estabilizada generalmente por las interacciones nonlocal, lo más comúnmente posible la formación de a base hidrofóbica, pero también a través puentes de la sal, enlaces del hidrógeno, enlaces de disulfuro, e iguale modificaciones poste-de translación. El término “estructura terciaria” es de uso frecuente como sinónimo con el término doblez.
• Estructura cuaternario: la forma o la estructura esa resulta de interacción de más de una molécula de la proteína, llamado generalmente subunidades de la proteína en este contexto, que funcionan como parte de la asamblea más grande o complejo de la proteína.

Las proteínas no son moléculas enteramente rígidas. Además de estos niveles de la estructura, las proteínas pueden cambiar de puesto entre varias estructuras relacionadas mientras que realizan su función biológica. En el contexto de estos cambios funcionales, estas estructuras terciarias o cuaternarios se refieren generalmente como “conformations, “y las transiciones entre ellos se llaman cambios del conformational. Tales cambios son inducidos a menudo por el atascamiento de a substrato molécula a una enzima sitio activo, o la región física de la proteína que participa en catálisis química. En la solución todas las proteínas también experimentan la variación en estructura con la vibración termal y la colisión con otras moléculas, considera la animación a la derecha.

Las proteínas se pueden dividir informal en tres clases principales, que correlacionan con las estructuras terciarias típicas: proteínas globulares, proteínas fibrosas, y proteínas de la membrana. Casi todas las proteínas globulares son soluble y muchas son enzimas. Las proteínas fibrosas son a menudo estructurales; de la membrana de las proteínas servicio a menudo como receptores o proporcione los canales para las moléculas polares o cargadas para pasar a través de la membrana de la célula.

Una caja especial de hidrógeno intramolecular enlaza dentro de las proteínas, blindadas mal de ataque del agua y por lo tanto de promover sus el propios deshidratación, se llaman dehydrons.

Determinación de la estructura

Descubriendo la estructura terciaria de una proteína, o la estructura cuaternario de sus complejos, puede proporcionar pistas importantes sobre cómo la proteína realiza su función. Los métodos experimentales comunes de determinación de la estructura incluyen Cristalografía de la radiografía y Espectroscopia NMR, en que puede producir la información atómico resolución. Microscopia de Cryoelectron se utiliza producir la información estructural de la bajo-resolución sobre complejos muy grandes de la proteína, incluyendo montado virus;^[11] una variante conocida como cristalografía del electrón la poder también produce la información de alta resolución en algunos casos, especialmente para los cristales de dos dimensiones de las proteínas de la membrana.^[12] Las estructuras solucionadas se depositan generalmente en Banco de datos de la proteína (PDB), un recurso libremente disponible bajo la forma de de el cual los datos estructurales sobre millares de proteínas se pueden obtener Coordenadas cartesianos para cada átomo en la proteína.

Muchas más secuencias del gene se saben que las estructuras de la proteína. Además, el sistema de estructuras solucionadas es en polarización negativa hacia las proteínas que se pueden sujetar fácilmente a las condiciones requeridas adentro Cristalografía de la radiografía, uno de los métodos principales de la determinación de la estructura. Particularmente, las proteínas globulares son comparativamente fáciles a cristalícese con objeto de la cristalografía de la radiografía. Las proteínas de la membrana, por el contrario, son difíciles de cristalizarse y son underrepresented en el PDB.^[13] Genomics estructural las iniciativas han procurado remediar estas deficiencias sistemáticamente solucionando las estructuras representativas de las clases importantes del doblez. Predicción de la estructura de la proteína los métodos procuran proporcionar medios de generar una estructura plausible para las proteínas que estructuras no se han determinado experimental.

Funciones celulares

Las proteínas son los principales agentes dentro de la célula, dicha para realizar los deberes especificados por la información codificada en genes.^[6] A excepción de ciertos tipos de RNA, la mayoría de las otras moléculas biológicas son los elementos relativamente inertes sobre los cuales las proteínas actúan. Las proteínas componen mitad del peso seco de Escherichia coli célula, mientras que otras macromoléculas tales como DNA y RNA componen el solamente 3% y el 20%, respectivamente.^[14] El sistema de proteínas expresadas en una célula o un tipo particular de la célula se conoce como su proteome.

El jefe característico de proteínas que permite su sistema diverso de funciones es su capacidad de atar otras moléculas específicamente y firmemente. La región de la proteína responsable de atar otra molécula se conoce como sitio obligatorio y está a menudo una depresión o un “bolsillo” en la superficie molecular. Esta capacidad obligatoria es mediada por la estructura terciaria de la proteína, que define el bolsillo del sitio obligatorio, y por las características químicas de las cadenas laterales de los aminoácidos circundantes. El atascamiento de la proteína puede ser extraordinario apretado y específico; por ejemplo, inhibidor del ribonuclease lazos de la proteína al ser humano angiogenin con un secundario-femtomolar constante de la disociación (<10^-15 M) pero no ata en todos a su homolog del anfibio onconase (>1 M). Los cambios químicos extremadamente de menor importancia tales como la adición de un solo grupo metílico a un socio obligatorio pueden ser suficientes a veces eliminar casi el atascamiento; por ejemplo, synthetase del tRNA del aminoacyl específico al aminoácido valine discrimina contra la cadena lateral muy similar del aminoácido isoleucine.

Las proteínas pueden atar a otras proteínas así como a los substratos de la pequeño-molécula. Cuando las proteínas atan específicamente a otras copias de la misma molécula, pueden oligomerize a las fibrillas de la forma; este proceso ocurre a menudo en las proteínas estructurales que consisten en los monomers globulares que uno mismo-se asocian para formar fibras rígidas. interacciones de la Proteína-proteína también regule la actividad enzimática, controlan la progresión con ciclo de la célula, y permita el montaje de grande complejos de la proteína eso realiza muchas reacciones de cerca relacionadas con una función biológica común. Las proteínas pueden también atar, o aún se integren en, a las membranas de la célula. La capacidad de socios obligatorios de inducir cambios del conformational en proteínas permite la construcción enormemente del complejo el señalar redes.

Enzimas

Artículo principal: Enzima

El papel más conocido de proteínas de la célula es su deber como enzimas, que catalice reacciones químicas. Las enzimas son generalmente los catalizadores altamente específicos que aceleran solamente uno o algunas reacciones químicas. Las enzimas realizan la mayor parte de las reacciones implicadas adentro metabolismo y catabolismo, así como Réplica de la DNA, Reparación de la DNA, y Síntesis del RNA. Algunas enzimas actúan en otras proteínas para agregar o para quitar a grupos químicos en un proceso conocido como modificación poste-de translación. Cerca de 4.000 reacciones se saben para ser catalizadas por las enzimas.^[15] La aceleración de la tarifa confirió por catálisis enzimática es a menudo enorme - tanto como 10¹⁷- doble el aumento en el excedente de la tarifa uncatalyzed la reacción en el caso de decarboxylase del orotate (78 millones de años sin la enzima, 18 milisegundos con la enzima).^[16]

Las moléculas limitadas y actuadas sobre por las enzimas se conocen como substratos. Aunque las enzimas pueden consistir en centenares de aminoácidos, es generalmente solamente una fracción pequeña de los residuos que entran en contacto con el substrato, y una fracción incluso más pequeña - 3-4 residuos en promedio que están implicados directamente en catálisis.^[17] La región de la enzima que ata el substrato y contiene los residuos catalíticos se conoce como sitio activo.

El señalar de la célula y transporte del ligand

Muchas proteínas están implicadas en curso de el señalar de la célula y transduction de la señal. Algunas proteínas, por ejemplo insulina, son las proteínas extracelulares que transmiten una señal de la célula en la cual fueron sintetizados a otras células en distante tejidos finos. Otros son proteínas de la membrana ese acto como receptores de quién función principal es atar una molécula que señala e induzca una respuesta bioquímica en la célula. Muchos receptores tienen un sitio obligatorio expuesto en la superficie de la célula y un dominio effector dentro de la célula, que puede tener actividad enzimática o puede experimentar a cambio del conformational detectado por otras proteínas dentro de la célula.

Anticuerpos son los componentes de proteína de sistema inmune adaptante de quién función principal es atar antígenos, o las sustancias extranjeras en el cuerpo, y los apuntan para la destrucción. Los anticuerpos pueden ser secretado en el ambiente extracelular o anclado en las membranas de especializado Células de B conocido como células del plasma. Mientras que las enzimas son limitadas en su afinidad obligatoria para sus substratos por la necesidad de conducir su reacción, los anticuerpos no tienen ningún tal apremio. La afinidad obligatoria de un anticuerpo a su blanco es extraordinario alta.

Muchas proteínas del transporte del ligand atan biomoléculas pequeñas particulares y las transportan a otras localizaciones en el cuerpo de un organismo multicelular. Estas proteínas deben tener una alta afinidad obligatoria cuando su ligand está presente en altas concentraciones, pero debe también lanzar el ligand cuando está presente en las concentraciones bajas en los tejidos finos de la blanco. El ejemplo canónico de una proteína ligand-que ata es hemoglobina, que transporta oxígeno de pulmones a otros órganos y tejidos finos en todos vertebrados y tiene cercano homologs en cada biológico reino.

Proteínas del Transmembrane la poder también sirve como proteínas del transporte del ligand que alteren permeabilidad de la membrana de la célula a las moléculas y a los iones pequeños. La membrana solamente tiene a hidrofóbico base con la cual polar o las moléculas cargadas no pueden difuso. Las proteínas de la membrana contienen los canales internos que permiten que tales moléculas incorporen y salgan de la célula. Muchos canal del ion las proteínas se especializan para seleccionar para solamente un ion particular; por ejemplo, potasio y sodio los canales discriminan a menudo para solamente uno de los dos iones.

Proteínas estructurales

Las proteínas estructurales confieren tiesura y rigidez a los componentes biológicos del si no-líquido. La mayoría de las proteínas estructurales son proteínas fibrosas; por ejemplo, actinia y tubulin es globulares y el soluble como monomers, pero polimerícese para formar las fibras largas, tiesas que abarcan citoesqueleto, que permite que la célula mantenga su forma y tamaño. Colágeno y elastin son los componentes críticos de tejido fino conectivo por ejemplo cartílago, y queratina se encuentra en estructuras duras o filamentosas por ejemplo pelo, clavos, plumas, enganches, y algunos cáscaras animales.

Otras proteínas que sirven funciones estructurales son proteínas del motor por ejemplo myosin, kinesin, y dynein, que son capaces de generar fuerzas mecánicas. Estas proteínas son cruciales para celular motility de solo celled organismos y esperma de muchos organismos multicelulares sexual de reproducción. También generan las fuerzas ejercidas contrayendo músculos.

Métodos de estudio

Artículo principal: Métodos de la proteína

Como algunas de las moléculas biológicas lo más comúnmente posible estudiadas, las actividades y las estructuras de proteínas son ambos examinados in vitro y in vivo. In vitro los estudios de proteínas purificadas en ambientes controlados son útiles para aprender cómo una proteína realiza su función: por ejemplo, cinética de la enzima los estudios exploran mecanismo químico de la actividad catalítica y de su afinidad relativa de una enzima para las varias moléculas posibles del substrato. Por el contrario, in vivo los experimentos en las actividades de las proteínas dentro de las células o aún dentro de organismos enteros pueden proporcionar la información complementaria sobre donde funciona una proteína y cómo se regula.

Purificación de la proteína

Artículo principal: Purificación de la proteína

Para realizarse in vitro el análisis, una proteína se debe purificar lejos de otros componentes celulares. Este proceso comienza generalmente con lysis de la célula, en que se interrumpe la membrana de una célula y su contenido interno se lanza en una solución conocida como a lysate crudo. La mezcla que resulta puede ser el usar purificado ultracentrifugación, que fracciona los varios componentes celulares en las fracciones que contienen las proteínas solubles; membrana lípidos y proteínas; celular organelles, y ácidos nucleic. Precipitación por un método conocido como salazón puede concentrar las proteínas de este lysate. Varios tipos de cromatografía entonces se utilizan aislar la proteína o las proteínas del interés basadas en características tales como peso molecular, carga neta y afinidad obligatoria. El nivel de la purificación se puede supervisar usando varios tipos de electrophoresis del gel si el peso molecular de la proteína deseada y punto isoeléctrico se saben, cerca espectroscopia si la proteína tiene características espectroscópicas distinguibles, o cerca análisis de enzima si la proteína tiene actividad enzimática. Además, las proteínas se pueden aislar acordando su carga^[18] el usar electrofocusing.

Para las proteínas naturales, una serie de pasos de la purificación puede ser necesaria obtener la proteína suficientemente pura para los usos del laboratorio. Para simplificar este proceso, ingeniería genética es de uso frecuente agregar características químicas a las proteínas que las hacen más fáciles purificar sin afectar su estructura o actividad. Aquí, una “etiqueta” que consiste en una secuencia específica del aminoácido, a menudo una serie de histidine residuos (“Su-etiqueta“), se une a un término de la proteína. Consecuentemente, cuando el lysate se pasa sobre contener de la columna de la cromatografía níquel, los residuos del histidine ligan el níquel y lo unen a la columna mientras que untagged los componentes del paso del lysate sin obstáculo.

Localización celular

El estudio de proteínas in vivo se trata a menudo a la síntesis y a la localización de la proteína dentro de la célula. Aunque muchas proteínas intracelulares se sintetizan en citoplasma y membrana-limite o secretó las proteínas en retículo endoplasmic, los específicos de cómo son las proteínas apuntado a los organelles específicos o a las estructuras celulares es a menudo confuso. Una técnica útil para determinar la localización celular utiliza la ingeniería genética para expresar en una célula a proteína de la fusión o quimera consistir en la proteína natural del interés se ligó a “reportero“por ejemplo proteína fluorescente verde (GFP). La posición de la proteína fundida dentro de la célula puede ser el usar limpio y eficientemente visualizado microscopia, según las indicaciones de la figura enfrente de. En estos casos, las proteínas quiméricas fluorescentes adicionales se requieren generalmente para probar la localización deducida.

Otros métodos para aclarar la localización celular de proteínas requieren el uso de los marcadores de compartimiento sabidos para las regiones tales como ER, el Golgi, los lysosomes/las vacuolas, los mitochondria, los cloroplastos, la membrana del plasma, el etc. Con el uso de versiones fluorescently-marcadas con etiqueta de estos marcadores o de los marcadores sabidos de los anticuerpos, llega a ser mucho más simple identificar la localización de una proteína del interés. Por ejemplo, la inmunofluorescencia indirecta permitirá el colocalization de la fluorescencia y la demostración de la localización. Los tintes fluorescentes se utilizan para etiquetar los compartimientos celulares para un propósito similar.

Otras posibilidades existen, también. Por ejemplo, immunohistochemistry utiliza generalmente un anticuerpo a unas o más proteínas del interés que se conjuguen a las enzimas que rinden las señales luminiscentes o chromogenic que se pueden comparar entre las muestras, teniendo en cuenta la información de la localización.

Otra técnica aplicable es cofractionation al usar de los gradientes de la sucrosa (o el otro material) centrifugación isopycnic. Mientras que esta técnica no prueba el colocalization de un compartimiento de la densidad sabida y de la proteína del interés, aumenta la probabilidad, y es más favorable a los estudios en grande.

Finalmente, el método oro-estándar de localización celular es microscopia del immunoelectron. Esta técnica también utiliza un anticuerpo a la proteína del interés, junto con técnicas clásicas de la microscopia electrónica. La muestra está preparada para la examinación de microscopio electrónico normal, y después tratada con un anticuerpo a la proteína del interés que se conjuga a un material extremadamente electro-denso, generalmente oro. Esto permite la localización de ambos detalles ultraestructurales así como la proteína del interés.

Con otro uso de la ingeniería genética conocido como mutagénesis sitio-dirigida, los investigadores pueden alterar la secuencia de la proteína y por lo tanto su estructura, localización celular, y susceptibilidad a la regulación, que puede ser seguida in vivo por GFP que marca con etiqueta o in vitro por cinética de la enzima y estudios que atan.

Proteomics y bioinformatics

Artículos principales: Proteomics y Bioinformatics

El complemento total de las proteínas presentes a la vez en una célula o un tipo de la célula se conoce como su proteome, y el estudio de tales modems en grande define el campo de proteomics, nombrado por analogía al campo relacionado de genomics. Las técnicas experimentales dominantes en proteomics incluyen 2.o electrophoresis, que permite la separación de una gran cantidad de proteínas, spectrometry total, que permite la identificación rápida del alto-rendimiento de procesamiento de proteínas y ordenar de peptides (lo más a menudo posible después digestión del en-gel), microarrays de la proteína, que permiten la detección de los niveles relativos de una gran cantidad de proteínas presentes en una célula, y investigación del dos-híbrido, de que permite la exploración sistemática interacciones de la proteína-proteína. El complemento total de biológico posible tales interacciones se conoce como interactome. Se conoce una tentativa sistemática de determinar las estructuras de las proteínas que representan cada doblez posible como genomics estructural.

La cantidad grande de datos genomic y proteomic disponibles para una variedad de organismos, incluyendo genoma humano, permite que los investigadores identifiquen eficientemente homólogo proteínas en organismos distante relacionados cerca alineación de la secuencia. Secuencia que perfila las herramientas puede realizar manipulaciones más específicas de la secuencia por ejemplo enzima de la restricción mapas, abra el marco de la lectura análisis para nucleotide secuencias, y estructura secundaria predicción. De estos datos árboles phylogenetic puede ser construido y evolutivo las hipótesis desarrolladas usando software especial tienen gusto ClustalW con respecto a la ascendencia de organismos modernos y de los genes expresan. El campo de bioinformatics las búsquedas a montar, anotan, y analizan los datos genomic y proteomic, aplicándose de cómputo técnicas a los problemas biológicos por ejemplo el encontrar del gene y cladistics.

Predicción y simulación de la estructura

Complementario al campo del genomics estructural, predicción de la estructura de la proteína intenta desarrollar maneras eficientes de proporcionar los modelos plausibles para las proteínas que estructuras todavía no se han determinado experimental. El tipo más acertado de predicción de la estructura, conocido como el modelar de la homología, confía en la existencia de una estructura de la “plantilla” con semejanza de la secuencia a la proteína que es modelada; la meta de los genomics estructurales es proporcionar la suficiente representación en estructuras solucionadas para modelar la mayor parte de los que permanezcan. Aunque se ha sugerido producir modelos exactos sigue siendo un desafío cuando solamente las estructuras distante relacionadas de la plantilla están disponibles, él que la alineación de la secuencia es el embotellamiento en este proceso, pues los modelos absolutamente exactos pueden ser producidos si se sabe una alineación “perfecta” de la secuencia.^[19] Muchos estructuran métodos de la predicción han servido para informar al campo que emerge ingeniería de la proteína, en que la proteína de la novela dobla se han diseñado ya.^[20] Un problema de cómputo más complejo es la predicción de interacciones intermoleculares, tales como adentro muelle molecular y predicción de la interacción de la proteína-proteína.

Los procesos del plegamiento y del atascamiento de la proteína se pueden simular usando las técnicas derivadas de dinámica molecular, que se aprovechan cada vez más el computar distribuido como en Folding@Home proyecto. El plegamiento de los dominios alfa-helicoidales pequeños de la proteína tales como bandido casco^[21] y VIH proteína accesoria^[22] se han simulado con éxito en silico, y métodos híbridos con los cuales combine la dinámica molecular estándar mecánicos del quántum los cálculos han permitido la exploración de los estados electrónicos de rhodopsins.^[23]

Nutrición

Información adicional: Proteína en nutrición

La mayoría microorganismos y las plantas pueden biosynthesize el estándar 20 aminoácidos, mientras que los animales, (seres humanos incluyendo) deben obtener algunos de los aminoácidos del dieta.^[14] Enzimas dominantes en los caminos biosintéticos tales como los cuales sintetice ciertos aminoácidos - aspartokinase, de que cataliza el primer paso en la síntesis lysine, methionine, y threonine de aspartate - no esté presente en animales. Se refieren los aminoácidos que no puede un organismo sintetizan en sus los propios como aminoácidos esenciales. Si los aminoácidos están presentes en el ambiente, los microorganismos pueden conservar energía tomando los aminoácidos de sus alrededores y downregulating sus caminos biosintéticos.

En animales, los aminoácidos se obtienen a través de la consumición de los alimentos que contienen la proteína. Las proteínas injeridas se analizan a través digestión, que implica típicamente desnaturalización de la proteína con la exposición a ácido y hidrólisis por las enzimas llamadas proteases. Algunos aminoácidos injeridos se utilizan para la biosíntesis de la proteína, mientras que otros se convierten a glucosa por gluconeogénesis, o alimentado en ciclo del ácido cítrico. Este uso de la proteína como combustible es particularmente inferior importante hambre las condiciones como permite que propias proteínas del cuerpo sean utilizadas para apoyar vida, particularmente ésas encontraron adentro músculo.^[24] Los aminoácidos son también una fuente dietética importante de nitrógeno.

Historia

Información adicional: Historia de la biología molecular

Las proteínas fueron reconocidas como clase distinta de moléculas biológicas en el décimo octavo siglo cerca Antoine Fourcroy y otros, distinguido por la capacidad de las moléculas a coagule o flocule bajo tratamientos con calor o ácido. Albúmina incluida conocida de los ejemplos en ese entonces de blancos del huevo, sangre, albúmina del suero, fibrin, y trigo gluten. Químico holandés Gerhardus Johannes Mulder realizado análisis elemental de proteínas comunes y encontrado que casi todas las proteínas tenían igual fórmula empírico. El término “proteína” para describir estas moléculas fue propuesto en 1838 por el asociado de Mulder Jöns Jakob Berzelius. Mulder se encendió identificar los productos de la degradación de la proteína tales como aminoácido leucine para cuál él encontró el peso molecular de a (casi correcta) de 131 Da.

La dificultad en proteínas de la purificación en cantidades grandes las hizo muy difíciles para que los bioquímicos tempranos de la proteína estudien. Por lo tanto, los estudios tempranos se centraron en las proteínas de las cuales podría ser purificado en las cantidades grandes, e.g., las sangre, clara de huevo, vario toxinas, y enzimas digestivas/metabólicas obtenidas de mataderos. En los últimos años 50, Perro caliente Co. de la armadura purificado 1 kilogramo (= un millón miligramos) de bóvidos puros de pancreático ribonuclease A y hecho le libremente disponible para los científicos alrededor del mundo.

Linus Pauling se acredita con la predicción acertada de la proteína regular estructuras secundarias basado encendido vinculación del hidrógeno, una idea primero puesta adelante cerca Guillermo Astbury en 1933. Un trabajo más último cerca Walter Kauzmann en desnaturalización, basado en parte en estudios anteriores cerca Kaj Linderstrøm-Lang, contribuido una comprensión de plegamiento de la proteína y la estructura medió cerca interacciones hidrofóbicas. En 1949 Fred Sanger determinó correctamente la secuencia del aminoácido de insulina, así concluyente demostrar que las proteínas consistieron en los polímeros lineares de aminoácidos más bien que ramificó las cadenas, coloides, o cyclols. Las primeras estructuras de la atómico-resolución de proteínas fueron solucionadas cerca Cristalografía de la radiografía en los años 60 y cerca NMR en los años 80. En fecha 2006, Banco de datos de la proteína tiene casi 40.000 estructuras de la atómico-resolución de proteínas. En épocas más recientes, microscopia del cryo-electrón de asambleas macromoleculares grandes y de cómputo predicción de la estructura de la proteína de la proteína pequeña dominios son dos métodos que acercan a la resolución atómica.

Vea también

Referencias

Acoplamientos externos

• Proteínas (el diario), también llamado “proteínas: Estructura, función, y Bioinformatics " y previamente “proteínas: Estructura, función, y genética " (1986-1995).

Bases de datos y proyectos

• Máquina segador de Bioinformatic Un Search Engine del Meta (29 bases de datos) para la información del gene y de la proteína.
• El banco de datos de la proteína (véase también Molécula de PDB del mes, presentando cuentas cortas en las proteínas seleccionadas del PDB)
• Proteopedia - vida en 3D: modelo rotativo, zoomable 3D con las anotaciones del wiki para cada estructura molecular sabida de la proteína.
• UniProt el recurso universal de la proteína
• Atlas humano de la proteína
• iHOP - proteínas excesivas de Hyperlinked de la información
• Laboratorio del MIT para el Uno mismo-Montaje molecular de la proteína
• Base de datos de la proteína de NCBI Entrez
• Base de datos de la estructura de la proteína de NCBI
• Base de datos humana de la referencia de la proteína
• Proteinpedia humano
• Folding@Home (universidad de Stanford)

Clases particulares y Web site educativos

• Proteínas: Biogénesis a la degradación - la biblioteca virtual de la biología de la bioquímica y de la célula
• Metabolismo del aminoácido
• Libro de datos de moléculas - Home Page para aprender química ambiental

v • d • e Proteínas Biosíntesis de la proteína - Modificación de Posttranslational - Plegamiento de la proteína - Estructura de la proteína - Dominios estructurales de la proteína - El apuntar de la proteína - Proteome - Métodos de la proteína - Proteasome - Lista de tipos de proteínas - Lista de proteínas - Proteína de la membrana - Proteína globular - Proteína fibrosa

v • d • e Proteínas: llave métodos del estudio Experimental Purificación de la proteína - Proteína fluorescente verde - Mancha blanca /negra occidental - Proteína immunostaining - El ordenar de la proteína - Electrophoresis del gel/Electrophoresis de la proteína - Inmunoprecipitación de la proteína - Huella dactilar total del Peptide Bioinformatics Predicción de la estructura de la proteína - muelle de la Proteína-proteína - Alineación estructural de la proteína - Ontology de la proteína - predicción de la interacción de la Proteína-proteína Análisis Análisis de enzima - Análisis de la proteína - Análisis de la secreción

v • d • e Proteínas: enzimas Asuntos Sitio activo - Regulación de Allosteric - Sitio obligatorio - Enzima catalítico perfecta - Coenzima - Cofactor - Cooperativity - Número de la EC Catálisis de la enzima - Inhibidor enzimático - Cinética de la enzima - Diagrama de Lineweaver-Burk - Cinética de Michaelis-Menten - Lista de enzimas Tipos EC1 Oxidoreductases/lista - EC2 Transferases/lista - EC3 Hydrolases/lista - EC4 Lyases/lista - EC5 Isomerases/lista - EC6 Ligases/lista

v • d • e Proteínas de citoesqueleto Microfilamentos Actinias - proteínas Actinia-que atan - Actinin - Complejo Arp2/3 - Cofilin - Destrin - Gelsolin - Myosins - Profilin - Tropomodulin - Troponin (T, C, I) - Tropomyosin - Proteína del síndrome de Wiskott-Aldrich Filamentos intermedios tipo 1 y 2 (Cytokeratin, mecanografíe I, tipo II) - tipo 3 (Desmin, GFAP, Peripherin, Vimentin) - tipo 4 (Internexin, Nestin, Neurofilament, Synemin, Syncoilin) - tipo 5 (Lamin A, B) Microtubules Dyneins - Kinesins - Mapas (Proteína de Tau, Dynamin) - Tubulins - Stathmin - Tektin Catenins Catenin de la alfa - Catenin beta - Plakoglobin (catenin gamma) - Catenin del delta Nonhuman Proteínas importantes de la esperma - Citoesqueleto de Prokaryotic (Crescentin, FtsZ, MreB) Otro APC - Dystrophin (Dystroglycan) - plakin (Desmoplakin, Plectin) - Spectrin - Talin - Utrophin - Vinculin

v • d • e Proteínas: coagulación Factores de coagulación hemostasis primario: vWF camino intrínseco: HMWK/Bradykinin - Kallikrein - Hageman/FXII - FXI - ARREGLO - FVIII camino extrínseco: Factor/FIII del tejido fino - FVII camino común: FX - FV - (Favorable) trombina/FII, Fibrin/FI - FXIII Inhibidores Antithrombin (inhibe II, IX, X, XI, XII) - Proteína C (inhibe V, VIII)/Proteína S (cofactor para la proteína C) - Proteína Z (inhibe X) - ZPI (inhibe X, XI) - TFPI (inhibe III) Fibrinolysis Plasmin - tPA/urokinase - PAI-1/2 - α2-AP - α2-macroglobulin - TAFI

v • d • e Proteínas: sistema del complemento (C, L, A) Activadores CLA: C3-convertase - C5-convertase - MAC (C6, C7, C8, C9) - L: lectin Mannan-que ata - A: Factor P/Properdin Enzimas C: C1Q/C1R/C1S - C4 (C4a) - C2 - CLA: C3 (C3a, C3b/iC3b) - C5 (C5a) - L: MASP1 - MASP2 - A: Factor B del complemento - Factor D Inhibidores CLA: C1-inhibitor - Factor de aceleración del decaimiento - Factor I - CL: C4BP - A: Factor H Receptores del complemento CR1 - CR2 - CR3 - CR4 - CD11b/CD11c/CD18 - Anaphylatoxin (C3a, C5a)

v • d • e Proteínas: proteínas del portador Hormona Follistatin - Proteína obligatoria de la hormona del crecimiento - Insulina-como la proteína obligatoria del factor del crecimiento - Neurophysins (Neurophysin I, II) Globulina obligatoria de la hormona del sexo/Proteína obligatoria del andrógeno - Transcortin - globulina Thyroxine-que ata - Transthyretin Metal/elemento calcio (proteína Calcio-que ata, proteínas Calmodulin-que atan) - cobre (Ceruloplasmin) - hierro (proteínas Hierro-que atan, Receptor del Transferrin) Vitamina Proteína obligatoria del retinol (4) - Transcobalamin Otro Proteína del portador del Acyl - Proteína del adaptador - Proteína de la transferencia de Cholesterylester - proteína de la F-caja - proteína GTP-que ata - Proteína obligatoria TGF-beta latente - Luz-cosechar el complejo - Proteína del transporte de la membrana

v • d • e Química alimenticia Añadidos · Carbohidratos · Colorante · Enzimas · Ácidos grasos esenciales · Sabores · Lípidos · Minerales · Proteínas · Vitaminas · Agua

v • d • e Proteína metabolismo: metabolismo de la proteína Síntesis de la proteína - Síntesis del aminoácido - Catabolismo Metabolismo del Nucleotide: Metabolismo del Purine - Salvamento del Nucleotide - Metabolismo del Pyrimidine