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Prion

Para el pájaro, vea Prion (pájaro). Para la partícula subatomic teórica, vea Preon.
Enfermedades de Prion (TSEs)
Clasificación y recursos externos
ICD-10 A81
ICD-9 046

A prion (IPA: /ˈpriːɒn/[1]escuche (ayuda·Info)) - combinación de las primeras dos sílabas de las palabras bandaoteinaceous y enfectious (- encendido por analogía al virien)[2] - es un hipotético mal entendido agente infeccioso eso, según la hipótesis de la “proteína solamente”, se compone enteramente de proteínas.[3] Prions se piensa para causar un número de enfermedades en una variedad de mamíferos, incluyendo encefalopatía del spongiform de los bóvidos (BSE, también conocido como “enfermedad enojada de la vaca”) adentro ganados y Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD) en seres humanos. Todas las enfermedades hasta el momento presumidas del prion afectan la estructura del cerebro u otro de los nervios el tejido fino, y todo son actualmente intratables y pensados para ser fatales.[4] En general uso, prion puede referir a ambos unidad teórica de la infección o la proteína específica (e.g. PrP) que se piensa para ser el agente contagioso, si o no está en un estado contagioso.

Prions se presume para infectar y para propagar cerca el refolding anormalmente en a estructura cuál puede convertir normal moléculas de la proteína en la forma anormalmente estructurada. Todos los prions sabidos inducen la formación del amiloide doble, en que la proteína se polimeriza en un agregado que consiste en embalado firmemente hojas beta. Esta estructura alterada es extremadamente establo y acumula en tejido fino infectado, estropeando muerte de la célula y el tejido fino.[5] Esta estabilidad significa que los prions son resistentes a desnaturalización por los agentes químicos y físicos, haciendo la disposición y la contención de estas partículas difíciles.

Las proteínas que demuestran el prion-tipo comportamiento también se encuentran en alguno hongos y esto ha sido absolutamente importante en ayudar a entender prions mamíferos. Sin embargo, prions fungicidas no aparezca causar enfermedad en sus anfitriones y puede incluso conferir evolutivo ventaja a través de una forma de a base de proteínas herencia.[6]

Contenido

Descubrimiento

El biólogo de radiación Tikvah Alper y el matemático Juan Stanley Griffith desarrollaron la hipótesis durante los años 60 que algunos encephalopathies transmissible del spongiform son causados por un agente infeccioso que consiste solamente en proteínas.[7][8] Esta teoría fue desarrollada para explicar el descubrimiento ese el agente infeccioso misterioso que causaba las enfermedades scrapie y Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob resistido ultravioleta radiación (que analiza ácidos nucleic eso está presente en virus y todas las cosas vivas sabidas). Sir Crick de Francis reconoció la importancia potencial de la hipótesis de la proteína-solamente de Griffith para la propagación del scrapie en la segunda edición de su famoso “Dogma central de la biología molecular".[9] Mientras que afirmaba que el flujo de la información de la secuencia de la proteína a la proteína, o de la proteína al RNA y a la DNA “fue imposibilitado” por este dogma, él observó que la hipótesis de Griffith era una contradicción potencial a este dogma (aunque no era así que promovido por Griffith). Puesto que el “dogma revisado” fue formulado, en parte, para acomodar el descubrimiento entonces-reciente de transcripción reversa por Howard Temin y David Baltimore (quién ganó el premio Nobel en 1975), la prueba de la hipótesis de la proteína-solamente se pudo considerar como “apuesta segura” para un premio Nobel futuro.

Stanley B. Prusiner de Universidad de California, San Francisco anunciado en 1982 que su equipo había purificado el prion infeccioso hipotético, y que el agente infeccioso consistió principalmente en un específico proteína - aunque no manejaron aislar satisfactoriamente la proteína hasta dos años después del aviso de Prusiner.[10] Prusiner acuñó la palabra “prion” como nombre para el agente infeccioso, combinando las primeras dos sílabas de las palabras bandaoteinaceous y enfectious (- encendido por analogía al virien).[2] Mientras que el agente infeccioso fue nombrado un prion, la proteína específica que el prion fue hecho de fue nombrada PrP, una abreviatura para la “proteína del prion”. Prusiner fue concedido Premio Nobel en fisiología o medicina en 1997 para su investigación en prions.[11]

Estructura

Vea también: Estructura de PrP

Isoforms

La proteína que los prions están hechos de se encuentra a través del cuerpo, incluso en la gente y animales sanos. Sin embargo, la proteína del prion encontrada en material infeccioso tiene un diverso patrón que dobla y es resistente a proteases, las enzimas en el cuerpo que puede analizan normalmente las proteínas. La forma normal de la proteína se llama PrPC, mientras que se llama la forma infecciosa PrPSc - C refiere “a PrP celular” o “común”, mientras que Sc se refiere 'scrapie', una enfermedad del prion que ocurre en ovejas.[12] Mientras que PrPC está estructural bien definido, PrPSc está ciertamente polydisperse y definido en un nivel relativamente pobre. Inducese a PrP se puede que doble en otro más-o-menos isoforms bien definidos in vitro, y su relación a las formas que son ines vivo patógeno no está todavía clara.

PrPC

PrPC es una proteína normal encontrada en membranas de células. Tiene 209 aminoácidos (en seres humanos), uno enlace de disulfuro, un peso molecular de 35-36kDa y a principalmente alfa-helicoidal estructura. Varios topológico las formas existen; una forma superficial de la célula anclada vía glicolípido y dos transmembrane formas.[13] Su función no se ha resuelto completamente. PrPC lazos cobre (ii) iones con alta afinidad.[14] La significación de esto no está clara, sino que se relaciona probablemente con la estructura o la función de PrP. PrPC se digiere fácilmente cerca proteinase K y puede ser liberado de la superficie de la célula in vitro por la enzima phospholipase C del phosphoinositide (PI-PLC), que hiende glycophosphatidylinositol Ancla del glicolípido (GPI).[15]

PrPSc

El infeccioso isoform de PrPC, conocido como PrPSc, puede convertir PrP normalC proteínas en el isoform infeccioso cambiando su conformación. Aunque la estructura exacta 3D de PrPSc no se sabe, allí se aumenta β-hoja contenido en la forma enferma de la molécula, substituyendo áreas normales de α-hélice.[16] Las agregaciones de estos isoforms anormales pueden formar estructurado altamente amiloide fibras. El extremo de una fibra actúa como plantilla para las moléculas libres de la proteína, haciendo la fibra crecer. Las diferencias pequeñas en la secuencia del aminoácido de regiones de prion-formación conducen a las características estructurales distintas en la superficie de las fibras del prion. Consecuentemente, solamente las moléculas libres de la proteína que son idénticas en secuencia del aminoácido a la proteína del prion se pueden reclutar en la fibra creciente.

Función

Ahora se ha probado concluyente que el papel celular normal de la proteína del prion está como dependiente del cobre antioxidante.[17] Mientras que una pequeña cantidad de investigadores en el campo persiguen otras posibilidades, la mayoría de evidencia de muchas ayudas del investigador el este encontrar.

PrP y memoria a largo plazo

Hay evidencia de que PrP puede tener una función normal en mantenimiento de memoria a largo plazo.[18] Maglio y los colegas han demostrado que los ratones sin los genes para la proteína celular normal de PrP se han alterado hippocampal LTP.[19]

PrP y renovación de la célula de vástago

Un artículo 2006 del instituto de Whitehead para la investigación biomédica indica que la expresión de PrP en las células de vástago es necesaria para el self-renewal de un organismo de médula. El estudio demostró eso todo a largo plazo células de vástago hematopoietic PrP expresado en su membrana de la célula y ese los tejidos finos hematopoietic con tales células de vástago PrP-nulas exhibidas aumentó sensibilidad al agotamiento de la célula.[20]

Enfermedad de Prion

Artículo principal: Encefalopatía del spongiform de Transmissible

Enfermedad neurodegenerative de la causa de Prions agregando extracellularly dentro de sistema nervioso central a las placas de la forma conocidas como amiloides, que interrumpen el normal tejido fino estructura. Esta interrupción es caracterizada por los “agujeros” en el tejido fino con la arquitectura esponjosa resultante debido a vacuola formación en las neuronas.[21] Otros cambios histológicos incluyen astrogliosis y la ausencia del reacción inflamatoria.[22] Mientras que período de la incubación para el prion las enfermedades son generalmente absolutamente largas, una vez que aparezcan progresen los síntomas la enfermedad rápidamente, conduciendo al daño de cerebro y a la muerte.[23] Los síntomas de Neurodegenerative pueden incluir convulsiones, demencia, ataxia (disfunción del balance y de la coordinación), y cambios del comportamiento o de la personalidad.

Todas las enfermedades sabidas del prion, llamadas colectivamente encephalopathies transmissible del spongiform (TSEs), sea intratable y fatal.[24] Sin embargo, una vacuna se ha desarrollado en los ratones que pueden proporcionar la penetración en el abastecimiento de una vacuna en seres humanos para resistir infecciones del prion.[25] Además, en 2006 científicos anunció que genético habían dirigido los ganados que carecían un gene necesario para la producción del prion - así teóricamente haciéndolos inmunes a BSE,[26] edificio en la investigación que indica que los ratones que carecen la proteína del prion normal-que ocurre son resistentes a la infección por la proteína del prion del scrapie.[27]

Muchas diversas especies mamíferas se pueden afectar por enfermedades del prion, pues la proteína del prion (PrP) es muy similar en todos los mamíferos.[28] Debido a las diferencias pequeñas en PrP entre diversa especie, es inusual para que una enfermedad del prion sea transmitida a partir de una especie a otra. Sin embargo, la enfermedad humana del prion enfermedad variable de Creutzfeldt-Jakob se cree para ser causado por un prion que infecte típicamente ganados y se transmite a través de la carne infectada.[29]

Algunos investigadores han sugerido que las interacciones del ion del metal con las proteínas del prion pudieron ser relevantes a la progresión de la enfermedad prion-mediada, basada en estudios epidemiológicos de racimos de la enfermedad del prion en los locales con concentraciones bajas del suelo del cobre.[30]

Las enfermedades siguientes se creen para ser causadas por prions.

Transmisión

Aunque la identidad y las características generales de prions ahora son haber entendido bien, el mecanismo de la infección y de la propagación del prion sigue siendo misterioso. Se asume a menudo que la forma enferma obra recíprocamente directamente con la forma normal para hacer que cambia su estructura. Una idea, la hipótesis de la “proteína X”, es que como-todavía la proteína celular no identificada (proteína X) permite la conversión de PrPC a PrPSc trayendo una molécula de cada uno de los dos junto en un complejo.[34]

La investigación actual sugiere que el método primario de infección en animales esté con la ingestión. Se piensa que los prions se pueden depositar en el ambiente a través del restos de animales muertos y vía la orina, la saliva, y otros fluídos corporales. Pueden entonces rezagarse en el suelo atando a la arcilla y a otros minerales.[35]

Esterilización

Las partículas infecciosas que poseen el ácido nucleic son dependientes sobre él dirigir su réplica continuada. Prions sin embargo, es infeccioso por su efecto sobre las versiones normales de la proteína. Por lo tanto, la esterilización de prions implica desnaturalización de la proteína a un estado donde está no más capaz la molécula de inducir el plegamiento anormal de proteínas normales. Sin embargo, los prions son generalmente absolutamente resistentes a la desnaturalización cerca proteases, calor, radiación, y formalina tratamientos,[36] aunque su contagiosidad se puede reducir por tales tratamientos.

Prions puede ser desnaturalizado sujetándolos a temperaturas de 134 grados de centígrado (274 grados de Fahrenheit) por 18 minutos en un vapor presurizado autoclave.[37] La esterilización del ozono se está estudiando actualmente como método potencial para la desactivación del prion.[38] Renaturation de un prion totalmente desnaturalizado al estado infeccioso todavía no se ha alcanzado, no obstante los prions parcialmente desnaturalizados pueden ser renatured a un estado contagioso bajo ciertas condiciones artificiales.[39]

Organización Mundial de la Salud recomienda el procedimiento siguiente para la esterilización de todos los instrumentos quirúrgicos a prueba de calor que potencialmente se contaminen con prions:

(1) Sumerja en contener de la cacerola 1N NaOH y calor en una autoclave de la gravedad-dislocación en 121°C por 30 minutos; limpio; aclaración en agua; y entonces conforme a la esterilización rutinaria.

(2) Sumerja en el hipoclorito del NaOH 1N o del sodio (20.000 porciones por millón de clorinas disponibles) para 1 hora; instrumentos de la transferencia al agua; calor en una autoclave de la gravedad-dislocación en 121°C para 1 hora; limpio; y entonces conforme a la esterilización rutinaria

(3) Sumerja en el hipoclorito del NaOH 1N o del sodio (20.000 porciones por millón de clorinas disponibles) para 1 hora; quite y aclaración en agua, entonces transfiera a una cacerola abierta y caliente en una gravedad-dislocación (121°C) o en una autoclave de la poroso-carga (134°C) para 1 hora; limpio; y entonces conforme a la esterilización rutinaria [40]'

Un método que descompondrá cualquier material orgánico a sus componentes básicos utiliza plasmas frías del ion del oxígeno (del desequilibrio). [Esto convierte los materiales orgánicos en el bióxido de carbono, el agua, el gas del nitrógeno, los óxidos del nitrógeno, los óxidos phosphorous, el dióxido de sulfuro, el etc.] incluso el grafito básico se puede convertir al bióxido de carbono usando este método. Otra manera utiliza el chromerge (Cr2O6) en ácido sulfúrico concentrado. Esto es un método común a la cristalería limpia usada en química orgánica y analítica.

Otro método para descomponer y disponer de cualquier compuesto orgánico se está quemando lo en las temperaturas altas en una atmósfera oxígeno-rica. Este método se utiliza para la disposición de mortal armas químicas por ejemplo los gases de nervio y el gas de la mostaza. Esto lo reduce todo a los compuestos gaseosos simples, incluyendo el vapor de agua, que son seguros de lanzar en el ambiente.

Discusión

Hipótesis de la Proteína-solamente

Antes del descubrimiento de prions, fue pensado que todos patógeno utilizado ácidos nucleic para dirigir su réplica. La “hipótesis de la proteína-solamente” indica que una estructura de la proteína puede replegar sin el uso del ácido nucleic. Esto era inicialmente polémico como contradice el supuesto “dogma central de la biología molecular, “que describe el ácido nucleic como la forma central de información replicative.

La evidencia a favor de una hipótesis de la proteína-solamente incluye:[41]

  • No se ha asociado ningunas partículas, bacterias, u hongos del virus concluyente a enfermedades del prion
  • No se ha asociado ningún ácido nucleic concluyente a contagiosidad; el agente es resistente a la degradación cerca nucleases
  • Ninguna inmunorespuesta a la infección
  • PrPSc transmitido experimental entre una especie y otros resultados en PrPSc con la secuencia del aminoácido de la especie receptora, sugiriendo que no ocurra la réplica del agente dispensador de aceite
  • El nivel de la contagiosidad se asocia a los niveles de PrPSc
  • PrPSc y PrPC no diferencie en secuencia del aminoácido, por lo tanto a PrPSc- específico el ácido nucleic es un concepto redundante
  • La enfermedad del prion de Familial ocurre en familias con una mutación en el gene de PrP, y los ratones con las mutaciones de PrP desarrollan enfermedad del prion a pesar de las condiciones controladas donde se previene la transmisión

Hipótesis Multi-component

En 2007, el bioquímico Surachai Supattapone y sus colegas en Universidad de Dartmouth prions infecciosos purificados producidos de novo de los componentes definidos (PrPC, lípidos co-purificados, y una molécula polyanionic sintética) [42]. Estos investigadores también demostraron que la molécula polyanionic requerida para la formación del prion fue incorporada selectivamente en complejos de la alto-afinidad con las moléculas de PrP, conduciéndolas a presumir que los prions infecciosos se pueden componer de componentes múltiples del anfitrión, incluyendo PrP, lípido, y las moléculas polyanionic, más bien que PrPSc solamente [43].

Hipótesis viral

La hipótesis de la proteína-solamente ha sido criticada por las que se sienten que la explicación más simple de la evidencia hasta la fecha[44] es viral. Para más que una década, Universidad de Yale neuropathologist Laura Manuelidis ha estado proponiendo que las enfermedades del prion son causadas en lugar de otro por un no identificado “retardan” el virus. En enero de 2007, ella y sus colegas publicaron un artículo en Procedimientos de la National Academy of Sciences divulgación a haber encontrado virus en el 10%, o menos, de sus células scrapie-infectadas en cultura.[45][46]

La hipótesis del virion indica que TSEs es causado por una molécula informativa replicable (que sea probable ser un ácido nucleic) limitada a PrP. Mucho TSEs, incluyendo el scrapie y BSE, demostración filtra con las características biológicas específicas y distintas, una característica que los partidarios de la sensación de la hipótesis del virion no sean explicados por prions. La presencia de un límite del ácido nucleic a la proteína explicaría las tensiones observadas. También se ha demostrado que TSEs incluyendo BSE conserva sus características anfitrión-específicas después de paso con muchas diversas especies. [47]

La evidencia a favor de una hipótesis viral incluye:[41]

  • No se ha encontrado ningunas bacterias u otros organismos vivos en organismos prion-afectados.
  • Las diferencias en contagiosidad, la incubación, el symptomology y la progresión del prion entre especie se asemejan a la “variación de la tensión” considerada entre los virus, especialmente Virus del RNA
  • La incubación larga y el inicio rápido de síntomas se asemeja a algunas infecciones virales, por ejemplo VIH- inducido SIDA
  • Un número de otras características pueden emparejar la hipótesis del virion más de cerca que la hipótesis del prion, incluyendo el tamaño de los agentes de TSE (en cuáles allí son resultados que están en conflicto), del noninfectivity inducido por la interrupción de qué puede ser la estructura nucleic de la ácido-proteína del agente, la ruta de la difusión en el cuerpo (si por las células de sangre blancas, según lo concluido por algunos estudios), y capacidades de los agentes de TSE similares a interferencia viral.
  • Viral-como las partículas que no aparecen ser compuestas de PrP se han encontrado en algunas de las células de las variedades de células del scrapie- o CJD-infectada.[46]

Genética

A gene para la proteína normal se ha aislado: PRNP gene.[48] Algunas enfermedades del prion pueden ser heredadas, y en todos los casos heredados hay a mutación en PRNP gene. Muchos diferentes PRNP se han identificado las mutaciones y se piensa que las mutaciones hacen de alguna manera PrPC más probablemente cambiar espontáneamente en el PrP anormalSc forma. Mientras que estas mutaciones pueden ocurrir a través del gene que codifica la proteína del prion el código más notable para las cinco repeticiones del octopeptide encontradas cerca del peptide de la señal de la proteína, e.g. si es el número de las repeticiones del octopeptide incresaed a trece que puede dar lugar al síndrome de Gerstmann-Straussler (GSS). Otras mutaciones que han identificado previamente mientras que una causa posible de las enfermedades genético inducidas del prion ocurre en las posiciones el insomnio fatal de 102, de 117 y de 198 (GSS), de 178, de 200, de 210 y de 232 (CJD) y de 178 Familial (FFI). Las enfermedades de Prion son las únicas enfermedades sabidas que pueden ser esporádico, genético, o infeccioso.

Prions en levadura y otros hongos

Prion-como las proteínas que se comportan de una manera similar a PrP se encuentran naturalmente en algunos hongos y animales no-mamíferos. Susan Lindquist'grupo de s en Instituto de Whitehead ha discutido que algunos de los prions fungicidas no están asociados a ningún estado de la enfermedad y pueden tener un papel útil; sin embargo, los investigadores en el NIH también han proporcionado las discusiones fuertes que demostraban que los prions fungicidas se deben considerar un estado enfermo. La investigación en prions fungicidas ha dado la ayuda fuerte a la hipótesis de la proteína-solamente para los prions mamíferos, puesto que se ha demostrado que la proteína purificada extraída de las células con el estado del prion puede convertir la forma normal de la proteína en la forma infecciosa in vitro, y en el proceso, preserve la información que corresponde a diversas tensiones del estado del prion. Tiene también vertiente una cierta luz en los dominios del prion, que son las regiones en una proteína que promueven la conversión. Los prions fungicidas han ayudado a sugerir los mecanismos de la conversión que pueden aplicarse a todos los prions.

Vea también

Wikibooks Biología/clasificación generales de cosas vivas tiene más sobre este tema:


Lectura adicional

Banquetes mortales: La controversia de “Prion” y la salud pública[49], cerca Richard Rhodes ofrece una historia de la investigación en Kuru, CJD, enfermedad enojada de la vaca, Scrapie y desórdenes relacionados con 1998. La edición del libro en rústica de la piedra de toque incluye un Afterword que repase las hipótesis virales y del virion. Banquetes mortales cubre extensivamente discusiones del orden público sobre estándares de seguridad del alimento. La proteína patológica: Vaca enojada, el perder crónico, y otras enfermedades mortales de Prion cubre la ciencia de las enfermedades de TSE en mayor profundidad que Banquetes mortales pero no es tan cuidadoso en ediciones de política.[50] La familia que no podría dormir por la D. T. El máximo proporciona una historia de las enfermedades del prion para una audiencia popular.

Referencias

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Acoplamientos externos

v • d • e
Enfermedades de Prion / Encefalopatía del spongiform de Transmissible (A81, 046)
Enfermedades de Prion en seres humanos
Enfermedades de Prion en animales
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